В базе каждого белка лежит полипептидная цепь. Она не просто вытянута в пространстве, а организована в трехмерную структуру. Исходя из этого существует понятие о 4-х уровнях пространственной организации белка, в частности — первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах протеиновых молекул.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
Первичная структура белка — последовательность аминокислотных фрагментов, прочно (и в течение всего периода существования белка) соединенных пептидными связями. Существует период полужизни протеиновых молекул — для большинства белков около 2-х недель. В случае если случился разрыв хотя бы одной пептидной связи, то образуется уже второй белок.
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Вторичная структура — это пространственная организация стержня полипептидной цепи. Существуют 3 основных типа вторичной структуры:
1) Альфа-спираль — имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В данной спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль полностью однообразна. Фиксируется альфа-спираль посредством водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, исходя из этого прочно удерживают спиралеобразную структуру. Более того, удерживают в пара напряженном состоянии (как сжатую пружину).
Бета-складчатая структура — либо структура складчатого страницы. Фиксируется кроме этого водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи смогут быть параллельны либо антипараллельны. В случае если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они неизменно антипараллельны, а вдруг между различными полипептидами, то параллельны.
3) Нерегулярная структура — тип вторичной структуры, в котором размещение разных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, исходя из этого нерегулярные структуры смогут иметь разную конформацию.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Это трехмерная архитектура полипептидной цепи – особенное обоюдное размещение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи. У различных белков третичной структуры разна. В формировании третичной структуры участвуют дисульфидные связи и все не сильный типы связей.
Выделяют два неспециализированных типа третичной структуры:
1) В фибриллярных белках (к примеру, коллаген, эластин ) молекулы которых имеют вытянутую форму и в большинстве случаев формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена или тройной альфа-спиралью (к примеру, в коллагене), или бета-складчатыми структурами.
2) В глобулярных белках , молекулы которых имеют форму шара либо эллипса (латинское наименование: GLOBULA — шар), видится сочетание всех трех типов структур: неизменно имеется нерегулярные участки, имеется бета-складчатые альфа спирали и-структуры.
В большинстве случаев в глобулярных белках гидрофобные участки молекулы находятся в глубине молекулы. Соединяясь между собой, гидрофобные радикалы образуют гидрофобные кластеры (центры). Формирование гидрофобного кластера вынуждает молекулу соответствующим образом изгибаться в пространстве. В большинстве случаев в молекуле глобулярного белка не редкость пара гидрофобных кластеров в глубине молекулы. Это есть проявлением двойственности особенностей протеиновой молекулы: на поверхности молекулы — гидрофильные группировки, исходя из этого молекула в целом — гидрофильная, а в глубине молекулы — запрятаны гидрофобные радикалы.
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Видится не у всех белков, а лишь у тех, каковые складываются из двух либо более полипептидных цепей. Любая такая цепь именуется субъединицей данной молекулы (либо протомером). Исходя из этого белки, владеющие четвертичной структурой, именуют олигомерными белками. В состав протеиновой молекулы смогут входить однообразные либо различные субъединицы. К примеру, молекула гемоглобина «А» складывается из двух субъединиц одного типа и двух субъединиц другого типа, другими словами есть тетрамером. Фиксируются четвертичные структуры белков всеми типами не сильный связей, а время от времени еще и дисульфидными связями.
Конформация и Конфигурация ПРОТЕИНОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
Из всего сообщённого возможно заключить, что пространственная организация белков весьма сложна. В химии существует понятие — пространственная конфигурация — жестко закрепленное ковалентными связями пространственное обоюдное размещение частей молекулы (к примеру: принадлежность к L-последовательности стереоизомеров либо к D-последовательности).
Для белков кроме этого употребляется понятие конформация протеиновой молекулы — определенное, но не застывшее, не неизменное обоюдное размещение частей молекулы. Так как конформация протеиновой молекулы формируется при участии не сильный типов связей, то она есть подвижной (способной к трансформациям), и белок может изменять собственную структуру. В зависимости от условий окружающей среды молекула существует в различных конформационных состояниях, каковые легко переходят приятель в приятеля. Энергетически удачными для настоящих условий являются лишь одно либо пара конформационных состояний, между которыми существует равновесие. Переходы из одного конформационного состояния в второе снабжают функционирование протеиновой молекулы. Это обратимые конформационные трансформации (видятся в организме, к примеру, при проведении нервного импульса, при переносе кислорода гемоглобином). При трансформации конформации часть не сильный связей разрушается, и образуются новые связи не сильный типа.
ЛИГАНДЫ
Сотрудничество белка с каким-нибудь веществом время от времени ведет к связыванию молекулы этого вещества молекулой белка. Данный явление известно как «сорбция» (связывание). Обратный же процесс — освобождение второй молекулы от протеиновой именуется «десорбция».
В случае если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции преобладает над десорбцией, то это уже своеобразная сорбция, а вещество, которое сорбируется, именуется «лиганд».
Виды лигандов:
1) Лиганд белка-фермента – субстрат.
2) Лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество.
3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген.
4) Лиганд рецептора гормона либо нейромедиатора – гормон либо нейромедиатор.
Белок может изменять собственную конформацию не только при сотрудничестве с лигандом, но и в следствии любого химического сотрудничества. Примером для того чтобы сотрудничества может служить присоединение остатка фосфорной кислоты.
В природных условиях белки имеют пара термодинамически удачных конформационных состояний. Это нативные состояния (природные). Natura (лат.) – природа.
НАТИВНОСТЬ ПРОТЕИНОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
Нативность — это неповторимый комплекс физических, физико-химических, химических и биологических особенностей протеиновой молекулы, что в собственности ей, в то время, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии.
К примеру: белок хрусталика глаза — кристаллин — владеет высокой прозрачностью лишь в нативном состоянии).
ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА
Для обозначения процесса, при котором нативные особенности белка теряются, применяют термин денатурация.
Денатурация — это лишение белка его природных, нативных особенностей, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а время от времени и вторичной структуры протеиновой молекулы, которое появляется при разрушении дисульфидных и не сильный типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура наряду с этим сохраняется, по причине того, что она организована прочными ковалентными связями. Разрушение первичной структуры может случиться лишь в следствии гидролиза протеиновой молекулы долгим кипячением в растворе кислоты либо щелочи.
ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ
Факторы, каковые приводят к денатурации белков, возможно поделить на физические и химические.
Физические факторы
1. Большие температуры. Для различных белков характерна разная чувствительность к тепловому действию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-50°С. Такие белки именуют термолабильными. Другие белки денатурируют при значительно более больших температурах, они являются термостабильными.
2. Ультрафиолетовое облучение
3. Рентгеновское и радиоактивное облучение
4. Ультразвук
5. Механическое действие (к примеру, вибрация).
Химические факторы
1. щёлочи и Концентрированные кислоты. К примеру, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).
2. Соли тяжелых металлов (к примеру, CuSO4).
3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)
4. Растительные алкалоиды.
5. Мочевина в высоких концентрациях
|
5. Другие вещества, талантливые нарушать не сильный типы связей в молекулах белков.
Действие факторами денатурации используют для инструментов и стерилизации оборудования, и как антисептики.
Обратимость денатурации
В пробирке (in vitro) значительно чаще это – необратимый процесс. В случае если же денатурированный белок поместить в условия, родные к нативным, то он может ренатурировать, но весьма медлительно, и такое явление характерно не для всех белков.
In vivo, в организме, вероятна стремительная ренатурация. Это связано с выработкой в живом организме своеобразных белков, каковые «определят» структуру денатурированного белка, присоединяются к нему посредством не сильный типов связи и создают оптимальные условия для ренатурации. Такие своеобразные белки известны как «белки теплового шока» либо «белки стресса».
Белки стресса
Существует пара семейств этих белков, они отличаются по молекулярной массе.
К примеру, известен белок hsp 70 – heatshock protein массой 70 kDa.
Такие белки имеется во всех клетках организма. Они делают кроме этого функцию транспорта полипептидных цепей через биологические мембраны и участвуют в формировании третичной и четвертичной структур протеиновых молекул. Перечисленные функции белков стресса именуются шаперонными. При разных видах стресса происходит индукция синтеза таких белков: при перегреве организма (40-44°С), при вирусных болезнях, отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др.
В организме южных народов установлено повышенное содержание белков стресса, если сравнивать с северной расой.
Молекула белка теплового шока складывается из двух компактных глобул, соединенных свободной цепью:
Различные белки теплового шока имеют неспециализированный замысел построения. Все они содержат контактные домены.
Различные белки с разными функциями смогут содержать однообразные домены. К примеру, разные кальций-связывающие белки имеют однообразный для всех них домен, несущий ответственность за связывание Ca+2.
Роль доменной структуры содержится в том, что она предоставляет белку довольно широкие возможности для исполнения собственной функции благодаря перемещениям одного домена по отношению к второму. Участки соединения двух доменов – самое не сильный в структурном отношении место в молекуле таких белков. Как раз тут значительно чаще происходит гидролиз связей, и белок разрушается.
Цитология. Лекция 16. аминокислоты и Белки.
